ГлавнаяРазноеГамма глобулин это

Что такое гамма-глобулины, каково их значение? Гамма глобулин это


Гамма-глобулин

Гамма-глобулин — это фракция сывороточных белков — глобулинов (иммуноглобулинов) крови, содержащая иммунные антитела. Фракция гамма-глобулина неоднородна; в настоящее время насчитывают 3 основных типа иммуноглобулинов; Их содержание может меняться при различных заболеваниях.

В гамма-глобулине человека установлено присутствие различных противовирусных и противобактериальных антител (см.) (против вирусов кори, полиомиелита, коклюшные, брюшнотифозные агглютинины) и антитоксинов (см.) (дифтерийного, стафилококкового и др.), что определяет его профилактическое и лечебное действие.

Препараты гамма-глобулина приготовляют из крови доноров или плацентарной крови здоровых женщин. Выпускали гамма-глобулин  в СССР в виде 10% раствора; растворителем служил 0,85% раствор хлорида натрия. Гамма-глобулин подвергают контролю на стерильность, безвредность и апирогенность (отсутствие способности вызывать повышение температуры при введении).

Препарат гамма-глобулин  является эффективным средством иммунизации. Введение гамма-глобулина создает временный пассивный иммунитет (см.) против ряда инфекционных заболеваний. См. также Глобулины.

Клиническое применение гамма-глобулина. Гамма-глобулин используется для профилактики и лечения инфекционных заболеваний преимущественно у детей. Для профилактики кори здоровым детям в возрасте от 3 мес. до 4 лет (а больным и ослабленным независимо от возраста), имевшим контакт с больным корью, вводят 1,5— 3 мл препарата однократно. Пассивный иммунитет сохраняется в течение 3—4 недель.

Для профилактики коклюша и паракоклюша  гамма-глобулин вводят здоровым детям в возрасте до 6 месяцев, соприкасавшимся с больными. С лечебной целью применяется специфический противо-коклюшный гамма-глобулин (2—3 дозы и более по 3 мл с интервалом 1—2 дня). Гамма-глобулин, введенный в катаральном или начале судорожного периода, обеспечивает снижение частоты и тяжести приступов кашля.

В период эпидемических вспышек заболеваний, вызванных аденовирусами (см. Аденовирусные инфекции), гамма-глобулин используется для профилактики в детских коллективах (в дозе 0,3 мл на 1 кг веса ребенка) в возможно ранние сроки с момента контакта. Это снижает заболеваемость детей, а у заболевших способствует более легкому течению болезни.

Для профилактики эпидемического гепатита (болезнь Боткина) гамма-глобулин в плановом порядке вводят детям в яслях, детских садах и школах (первый — четвертый классы) в дозе 1 мл. Гамма-глобулин предохраняет от заболевания гепатитом в течение 5—6 мес. Детям, бывшим в контакте с больным инфекционным гепатитом, обязательно вводят гамма-глобулин  в дозе 0,5 мл — до 3 лет, 1 мл — от 3 до 7 лет, 2 мл — от 7 до 15 лет. Лечение гамма-глобулином  тяжелых и среднетяжелых форм гепатита (от 2 до 12 доз по 3 мл) сокращает желтушный период, восстанавливает функции печени, уменьшает вероятность осложнений.

Детям, бывшим в контакте с больными полиомиелитом, гамма-глобулин  вводят из расчета 0,3 мл на 1 кг веса.

В случае контакта с больным скарлатиной ребенку вводят 3—6 мл гамма-глобулина, это облегчает течение заболевания.

Все серии плацентарного гамма-глобулина характеризуются высоким титром гриппозных, парагриппозных и аденовирусных антител, что позволяет рекомендовать его для профилактики и лечения острых респираторных заболеваний и пневмоний у детей первого года жизни (внутримышечно — 3 мл, в носовые ходы — капли гамма-глобулина 3 - 4 раза в день). Гамма-глобулин обладает высоким стимулирующим действием и его применяют при лечении ослабленных детей с хроническими воспалительными процессами одновременно с антибиотиками, учитывая, что длительное введение антибиотиков замедляет выработку собственных антител.

Техника введения гамма-глобулина вводят ребенку внутримышечно, обычно в верхне-наружный квадрант ягодицы. Ампулу с гамма-глобулином надо предварительно осмотреть (жидкость не должна содержать хлопьев), затем вскрыть. Содержимое ампулы набирают в шприц длинной иглой с широким просветом. Место укола дезинфицируют спиртом. Подобрав более тонкую иглу, надевают ее на шприц и через нее вводят гамма-глобулин. Место инъекции смазывают йодом.

www.medical-enc.ru

что это такое? :: SYL.ru

Под определение гамма-глобулин попадают специальные сыворотки, которые вводится пациенту с целью лечения или профилактики каких-либо заболеваний инфекционного характера. Нельзя обобщать препараты этого типа. Различают такие виды: антистафилококковый гамма-глобулин, антирабический (против бешенства), антирезусный (используют в случае резус-конфликта матери и плода), противокоревый, противококлюшевый.

Когда его используют?

Известно, что в нашей стране соответствующие гамма-глобулины применяют для профилактики таких заболеваний, как корь и краснуха, гепатит А, коклюш, полиомиелит. Для этого препарат вводится внутримышечно, в последнем случае обычно перрорально Перечень заболеваний, при которых эффективным является внутривенное введение, заметно шире, среди них дерматомиозит, хронический лимфолейкоз, ВИЧ, болезнь Кавасаки, идиопатическая тромбоцитопеническая пурпура, послеоперационные осложнения (вплоть до сепсиса). В отдельных случаях препараты вводятся в спинномозговой канал.

Что собой представляет гамма-глобулин?

По сути, данные препараты являются иммуноглобулинами. Они созданы на основе белка, человеческого или животного. Могут считаться гликопротеинами. Основная функция иммуноглобулинов – защита организма от разнообразных вирусов и инфекций. На сегодняшний день в медицине используются очищенные и концентрированные препараты сывороточных белков (гамма-глобулиновая фракция). Их особенность – высокое содержание титров антител. Основная задача – создать пассивный иммунитет, который возникает в течение всего лишь нескольких часов после укола. Отметим, что этот вид иммунитета, как правило, работает не более 14 дней, в отличие от активного.

Когда вводить гамма-глобулин нельзя?

Как и у любого другого лекарственного средства, у данного препарата есть противопоказания. Их не так много, но они достаточно серьезны:

В каждом конкретном случае решение о том, является ли противопоказание абсолютным или относительным решение должен принимать врач.

Каковы побочные эффекты?

После того, как гамма-глобулин введен в организм, могут наблюдаться разного рода неприятные явления. Тошнота, рвота, головокружение, скачки артериального давления, диарея, нарушения сердечного ритма – довольно распространенные реакции. Заметно реже встречаются потеря сознания, необоснованное чувство жара или холода, гиперемия в месте укола, коллапс, анафилактический шок.

Можно ли избежать осложнений при введении?

Да, в некоторой степени. Один из постулатов – относительно медленное введение препарата. Эта тактика позволяет наблюдать состояние пациента, и вовремя среагировать, если будет выявлена непереносимость средства. Кроме того, крайне желательно, чтобы пациент не менее 1 часа после укола находился под наблюдением медиков. Во избежание порчи препарата его необходимо хранить только так, как указано производителем. В ином случае лекарство применять нельзя!

Что делать, если гамма-глобулин повышен?

Для начала следует усвоить, что нормальный показатель – от 12 до 22%. Все, что выше этой границы, считается повышением. Причиной таких показателей могут стать воспалительные процессы, хронические (в том числе, аутоимунные) заболевания.

www.syl.ru

что это такое, функции и норма

Гамма-глобулин — это белок, который выполняет защитную функцию. Его вырабатывает иммунная система и печень. При наличии определенных заболеваний содержание этого вещества в организме может повышаться или снижаться. Этот белок начинает вырабатываться, когда в организм попадает вирус, бактерия и любой другой чужеродный микроорганизм. Гамма-глобулины защищают организм от инфекционных заболеваний. Существует около пяти видов антител, которые выполняют определенную роль в организме. По уровню этих клеток в крови можно судить о наличии инфекции.

Общая информация

Гамма-глобулин

Гамма-глобулин

Гамма-глобулины выполняют разные функции и отличаются очень сложной структурой. Одна клетка может делиться на несколько фракций. Эти клетки двигаются медленнее остальных. В их состав входят ферментативно активные антитела. Они устраняют влияние на организм различных вирусов и бактерий. Главными из гамма-глобулинов являются иммуноглобулины. Они стимулируют работу гуморального иммунитета.

На протяжении жизни состав гамма глобулиновых частиц подвергается изменениям. На это влияют хронические заболевания и особенности иммунной системы человека.

Забор крови из вены

Забор крови из веныНо обычно концентрация белков в плазме находится на одном уровне. Если повышается содержание гамма-глобулинов, то уровень альбуминов и других клеток снижается.

Определение уровня гамма-глобулина проводят:

  1. При подозрении на серьезную патологию.
  2. Для диагностики онкологической болезни.
  3. При наличии острых инфекций или воспалений.

Если уровень этих клеток отклоняется от нормы, то диагноз поставить легче, так как круг поиска сужается.

Анализ на гамма-глобулины помогает также подобрать правильный курс лечения и в дальнейшем контролировать его эффективность. Поэтому подобное исследование назначают очень часто.

Особенности проведения анализа

Определение концентрации глобулинов гамма осуществляют с помощью биохимического анализа крови. Для исследования необходима венозная кровь. Ее помещают в пробирку, дальнейшим анализам подвергается плазма. Анализ нужно сдавать на голодный желудок утром.

Норма гамма-глобулинов колеблется от двенадцати до двадцати двух процентов.

Биохимический анализ крови

Биохимический анализ кровиИсследование могут назначить для постановки диагноза или для оценки общего состояния организма в профилактических целях.

При наличии патологий чаще всего содержание белка не меняется, изменениям обычно подвергается соотношение белковых фракций. Поэтому для определения их уровня назначают протеинограмму. С ее помощью можно определить, какая фракция увеличилась. Благодаря этому можно определить не только наличие, но и стадию болезни и особенности течения.

Необходимость в протеинограмме возникает, если у человека:

Если результаты процедуры не соответствуют норме, значит, уровень определенных защитных клеток превысил норму. Эта информация помогает врачу оценить общее состояние организма пациента.

Причины повышение и понижения

Такое явление, как повышение уровня гамма-глобулинов, возникает не просто так. Это всегда свидетельствует о проблеме, так как организм начал вырабатывать антитела.

Заболевания печени

Заболевания печениВысокое содержание этих клеток называют гипергаммаглобулинемией.

Это состояние можно наблюдать при таких патологических процессах, как:

Если содержание гамма-глобулинов повышено, значит, организму угрожает внутренняя инфекция или какие-то внешние опасности, например, ожог. Когда организмом израсходовано большое количество этих клеток, можно наблюдать понижение их уровня.

Это явление (понижение) может возникнуть под влиянием таких причин:

А также снижение уровня гамма-глобулинов можно наблюдать в тех случаях, когда большую часть этих клеток организм потратил на борьбу с болезнью.

Это часто наблюдается:

Гамма-глобулины не только защищают организм от разных патогенных микроорганизмов. Эти клетки используют для создания лекарственных препаратов против болезней и для улучшения состояния иммунной системы.

boleznikrovi.com

Гамма-глобулин

Современная медицина использует в своей практике как новые, так и уже давно известные средства лечения и профилактики заболеваний. Внедрение обязательного календаря профилактических прививок позволило избавиться от вспышек инфекционной патологии.

Многие заболевания сегодня позволяют проводить успешную специфическую профилактику. Чаще всего она представлена иммунизацией. Гамма-глобулин – особая фракция белка, представленная антителами. Сегодня насчитывается три основных типа гамма-глобулинов. Структура последних может изменяться в зависимости от конкретного заболевания.

Научные исследования подтвердили присутствие в гамма-глобулине человека противовирусных и противобактериальных антител к различным заболеваниям. Такие особенности позволяют использовать данные фракции белка для лечения и профилактики инфекционной патологии.

Сегодня известны особые препараты на основе гамма-глобулина. Данные препараты проходят постоянный контроль на апирогенность, стерильность и безвредность. Они являются активными в отношении кори, коклюша, брюшного тифа и полиомиелита, применяются для предупреждения и лечения последних.

Гамма-глобулин используется как средство для специфической иммунопрофилактики. Создавая пассивный иммунитет на определенный, ограниченный срок, средство применяется для экстренной профилактики, так как скорость наступления и развития эффекта (устойчивость к антителам вирусов и бактерий) максимальна.

Гамма-глобулин повышен в том случае, когда на организм человека осуществляется атака инфекционных агентов. Наиболее активно данное белковое соединение используется для профилактики у детей.Применяют подобные соединения для профилактики у тех, кто имел контакт с больным данной инфекцией. Длительность сохранения пассивного иммунитета в среднем составляет от трех до четырех недель.

Антистафилококковый гамма-глобулин используется для профилактики стафилококковой инфекции. Продолжительность развивающегося при этом иммунитета составляет две-три недели. Кроме того, глобулины используются для профилактики аденовирусных инфекций в организованных детских коллективах (ясли, сады, школы), особенно в период эпидемических подъемов заболеваемости.

Используется специфическая профилактика и при эпидемическом гепатите, когда гамма-глобулин вводится детям в яслях, садах и школах. Дозировка препарата составляет 1 мл. Желтушный период в таком случае сокращается вдвое, быстрее восстанавливается функция печени, что уменьшает возможность развития осложнений.

Контактировавшим с больными полиомиелитом детям вводится гамма-глобулин из расчета 0,3 миллилитра на каждый килограмм массы тела ребенка.

При контакте ребенка с больным скарлатиной единовременно вводят три-шесть миллилитров соответствующего глобулина. Данная иммунопрофилактика уменьшает риск развития заболевания.

Благодаря свойству глобулинов стимулировать иммунную систему, подобные лекарства применяются для лечения ослабленных больных с хроническими заболеваниями. Введение этих лекарственных средств оправдано и в случае длительного назначения антибактериальных препаратов, так как последние значительно снижают активность защитных свойств организма.

Вводится медикамент внутримышечно в плечо или верхне-наружный квадрант ягодичной области.

Таким образом, гамма-глобулин сегодня применяется не только как средство для пассивной иммунопрофилактики, но и как эффективное средство лечения инфекционной патологии. Использование препаратов на основе гамма-глобулинов зарекомендовало себя как действенное средство восстановления иммунной системы человека.

fb.ru

Гамма-глобулины

10

Просты́е белки́—белки, которые построены из остатковα-аминокислоти при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины,гистоны,альбумины,глобулины,проламины,глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространены в органах и тканях животных. В плазме крови человека в норме содержится 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимостивдистиллированной водеи полунасыщенномрастворе(Nh5)2SO4. Однако, как показывают данные табл. 1.6,глобулинырастворимы только в разбавленных солевыхрастворах.

Различную растворимостьальбуминовиглобулиновсыворотки кровираньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белковопределяют с помощьюэлектрофорезанабумагеи в полиакрил-амидномгелев небольшом количествесыворотки крови.Альбуминыиглобулиныотличаются друг от друга также помолекулярной массе– соответственно 40000–70000 и 150000 и более.

Глобулины(globulinum; лат. globulus, уменьшительное от globus шар)

 — общее название белков, растворимых в слабых растворах нейтральных солей, кислот и щелочей, как правило, нерастворимых в дистиллированной воде и выпадающих в осадок при 50% насыщении растворов сульфатом аммония; глобулины составляют около 40% всех белков сыворотки крови человека.

Гамма-глобулин - любойбелокБЕЛОК (protein) - органическое соединение, в состав которого входят углерод, водород, кислород и азот (...,  присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по характерной скорости его движения в электрическомполеПОЛЕ - 1) в социологии - изучаемая среда, аудитория, которую опрашивают в ходе полевых исследований (в...Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно множествоантител, различающихся первичной структурой. Электрофоретически они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β2-глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулинов относятся белки с самой низкой электрофоретической подвижностью. К ним относится большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают ферментативной активностью. Так как потребности в белках, выполняющих такие специальные функции, бывают различны, размеры и состав фракции гамма-глобулинов может значительно изменяться. Почти при всехзаболеваниях, особенно воспалительных, содержание гамма-глобулинов в плазме крови повышается. В то же время общее количество белков в плазме обычно остается примерно одинаковым, так как повышение содержания гамма-глобулинов сопровождается уменьшением фракцииальбумина, в результате снижается так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. Почти всегаммаглобулиныГАММАГЛОБУЛИН (gamma globulin) - любой белок, присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по ...являются иммуноглобулинами

Иммуноглобулины.

История открытия.

Иммуноглобулины представляют собой белки человека (животных), которые обычно обладают свойствами антител, т.е. специфической способностью соединяться сантигеном, который стимулирует их образование. Иммуноглобулины присутствуют в крови, цереброспинальной жидкости, лимфоузлах, селезенке, слюне и других тканях, а так же в видерецепторовна поверхностныхмембранахклеток. Синтезируются они в В-лимфоцитах, содержат углеводные группировки и могут рассматриваться как гликопротеины. По электрофоретической подвижности иммуноглобулины относятся в основном к гамма-глобулинам и бета2-глобулинам. Биологическая роль иммуноглобулинов в организме связана с участием в процессах иммунитета. Их защитная функция обусловлена способностью специфически взаимодействовать с антигенами.До середины 50-х годов прошлого столетия о структурной организации иммуноглобулинов ничего не знали. Первый шаг в этом направлении сделал английский иммунохимик Р.Портер в 1959 г. Он показал, что при обработке очищенных иммуноглобулинов протеолитическими ферментами образуются три фрагмента, два из которых взаимодействуют с антигеном (патогеном) и потому названы антигенсвязывающими (Fab), и один, неспособный к такому взаимодействию (Fc).

Но это ничего не говорило о причинах их специфичности по отношению к разным антигенам. Для получения информации о молекулярных основах вариабельности нужно было значительное количество полностью идентичных белков. Сывороточные иммуноглобулины, в массе образующиеся после иммунизации, не давали такой возможности, поскольку они - производные нескольких клеточных клонов, каждый из которых продуцирует белки только одного класса и только одной, свойственной ему, специфичности. Иначе говоря, иммуноглобулины, выделяемые от иммунизированных животных, есть смесь молекул с разной специфичностью и разной принадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальная модель, позволяющая работать с одним клоном, образующим иммуноглобулины только одной специфичности и только одного класса. Природа предоставила такую возможность - злокачественно трансформированные плазматические клетки больных миеломой. В настоящее время существует большой набор клонированных плазмоцитов человека и животных, продуцирующих соответствующие миеломные белки.

Строение.(см. пример: строение IgG)

Изучение аминокислотной последовательности иммуноглобулинов выявило принципиальные особенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Они построены из "легких" (около 220 аминокислотных остатков, молекулярная масса 25000 для IgG) и "тяжелых" (450-600 аминокислотных остатков, молекулярная масса для IgG- 50000) полипептидных цепей (соотв. L- (light) и Н-цепи (heavy)),скрепленныхдисульфидными связямии нековалентными взаимодействиями. Вантителахчеловека обнаружено два вида легких цепей ( и ) и пять видов тяжелых цепей( и ), отличающихсяаминокислотной последовательностью. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов иммуноглобулинов, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту (степень гликозилированности отражается на биологических свойствах иммуноглобулинов).

Рис.1.Строение иммуноглобулина G.

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кД и две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединены в единую молекулу с помощью ковалентных дисульфидных связей. Каждая цепь содержит вариабельную область (VL и VH для L- и H-цепей соответственно) и константную (С), подразделяющуюся у Н-цепей на гомологичные участки (домены): Ch2, Ch3, CН3. L-цепь имеет один константный участок - CL. От взаимодействия VH- и VL-областей зависит специфичность иммуноглобулинов как антител. В аминокислотной последовательности V-доменов имеются гипервариабельные участки, характеризующиеся частой заменой аминокислот от белка к белку, и более консервативные. Между СН1 и СН2 доменами Н-цепи находится шарнирная область, обеспечивающая подвижность антигенсвязывающего Fab-фрагмента. СН2-домен служит местом присоединения углеводов и связывания комплемента. СН3-домен взаимодействует с Fc-рецептором (не способным связывать антиген) на поверхности клеток, принимающих участие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаются друг от друга С - концевой последовательностью аминокислот. С - концевая половина полипептидной цепи имеет постоянную аминокислотную последовательность, а ее N - концевая часть - вариабельную. Каждый постоянный (Сl) и вариабельный (Vl) участок легкой цепи включает 107-110 аминокислотных остатков. Тяжелые цепи построены их четырех участков - VH, C1H, C2H, C3H. Вариабельные участки их состоят приблизительно из 110-114 аминокислотных остатков, постоянные - 330.

В вариабельной части полипептидных цепей находятся определенные, так называемые "гипервариабельные участки", с наибольшим числом аминокислотных замен. В легких цепях они расположены между 24-34; 52-55; 89-97 аминокислотными остатками. Гипервариабельные участки тяжелых цепей занимают аналогичные положения, но точная локализация их пока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелых цепей определяет эффекторные функции молекул к поверхностям макрофагов, В-лимфоцитов, тучных клеток, а также проникновение через плацентарную мембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов, обеспечивающая приспособляемость к различным конфигурациям молекул антигена, обусловливается также наличием особого "шарнирного участка" в середине тяжелых цепей, содержащего много остатков аминокислоты пролина и препятствующего образованию вторичной структуры. Шарнирная область чувствительна к протеолитическим ферментам. При расщеплении ими (например, папаином) иммуноглобулин распадается на два идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящее время на основании изучения первичной структуры полипептидных цепей выдвинута так называемая "доменная" гипотеза строения иммуноглобулинов, согласно которой молекулу иммуноглобулинов можно разбить на участки с относительно независимыми конфигурациями в виде глобул. Каждый домен состоит приблизительно из 100-110 аминокислотных остатков и имеет одну дисудьфидную связь, которая связывает участки цепей, образуя петлю из 60 аминокислотных остатков.

Молекулыиммуноглобулинов связанные с поверхностьюлимфоцитов, имеют дополнительные гидрофобные "хвосты" на С-концах тяжелых цепей, которые встроены вмембраныклеток. Пептидные цепи иммуноглобулинов и рядабелковклеточных мембран(антигеныгистосовместимости,рецепторыдляантигеновТ-лимфоцитов) по своей первичной структуре сходны между собой, что указывает на общее эволюционное происхождение всех этихбелков.

Связывание с антигенами.

На N-концах тяжелых и легких цепей расположены те самые вариабильные области, которые в сочетании и образуют антигенсвязывающую структуру - паратоп в составе Fab-фрагмента. Три или четыре домена со стороны С-концов тяжелых цепей составляют константную часть молекулы - Fc-фрагмент (не связывают антиген). Fc-Фрагмент состоит из четырех или шести доменовдвух тяжелых цепей и определяет такие свойства иммуноглобулинов, как связывание имикомплемента, возможность проникать черезплаценту, присоединяться кклетками фиксироваться вкоже. Поскольку в состав молекулы иммуноглобулина входят две легкие и две тяжелые цепи, они формируют два паратопа (области, контактирующие с антигеном) в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антитело бивалентно: может соединиться с двумя идентичными антигенными эпитопами. Этому способствует наличие шарнирной области между первым и вторым доменами константного фрагмента тяжелых цепей, благодаря которой обеспечивается возможность пространственной ориентации Fab-фрагментов для связывания с антигенными эпитопами. Комплекс с антигеном образуется в результате нековалентных взаимодействий, характер которых может варьировать в зависимости от специфичности антитела- связи могут быть ионными, вандерваальсовыми, водородными, при помощи солевых мостиков и гидрофобных взаимодействий.. Сила связывания с антигеном увеличивается на несколько порядков, если молекула антитела реагирует сразу двумя (или более) областями связывания с несколькими детерминантами одной молекулы антигена.

Каждая индивидуальная клетка вырабатывает антитела только одной

специфичности по правилу "одна клетка " одно антитело" (Петров , 1987). Это

означает, что в клетке активно функционируют только один вариант гена VH,

один - гена СH и по одному соответствующему гену одной из легких цепей. Все

остальные структурные гены выключены. В каждой отдельно взятой антитело-

образующей клетке из всего множества структурных генов иммуноглобулинов

функционирует их минимальное количество, необходимое для синтеза антител

одной специфичности и одного типа. Таким образом, в основе многообразия

специфичности антител лежит функционирование в лимфоидной системе большого

количества клеток и их потомков - клонов клеток - продуцентов одного вида

антител. Следовательно, количество специфичностей антител соответствует

количеству клонов клеток-антителопродуцентов, различающихся генами,

функционирующими в них.

Генетика.

Особенностью этих полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена происходит из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор (репертуар) специфических участков связывания в популяции иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего фрагмента (Fab - фрагмента) какого-то иммуноглобулина. Поэтому говорят, что легкие и тяжелые пептидные цепи каждого класса иммуноглобулинов построены из двух основных областей - вариабельной и постоянной.

Все их антигенные детерминанты кодируются тремя несцепленными группами аутосомных генов. Одна группа кодирует тяжелую цепь

того или иного класса, другая - легкуюk-типа, третья – легкую-типа.Так как полипептидные цепи состоят из двух различных участков - вариабельного (V) и постоянного (С), каждая из трех групп генов включает набор генов вариабельной - V и постоянной областей -С-гены. Таким образом, синтез каждой полипептидной цепи молекулы иммуноглобулина контролируется двумя структурными генами, а не одним, как при синтезе других белков. Один ген кодирует вариабельную область цепи, другой- постоянную. Причем существуют многие гены для вариабельных

областей полипептидной цепи, что связано с многообразием специфических

активных центров.

Классификация.

Семейство иммуноглобулинов у высших позвоночных включает в себя несколько классов;

© п/п

Показатели

IgM

IgG

IgA

IgE

IgD

1.

Молекулярная масса

900т.

150т.

170т. и 300т.

190т.

180т.

2.

Уровень в крови в г/л

0,5 - 1,8

6 -16

1 - 5

0,00002

0,03 - 0,04

3.

Тип тяжелых цепей

m 1 - m 2

g 1 - g 4

a 1 - a 2

e

s

4.

Формула

5 H5L

2h3L

4h5L

2h3L

2h3L

5.

Фиксация С

++++

++

+ S

-

-

6.

Нейтрализация токсинов

+

+

+

-

-

7.

Агглютинация

+

+

+

-

-

8.

Бактериолиз

+

+

?

-

-

9.

Прохождение плаценты

-

+

-

-

-

у человека их известно пять (G, М, A, D, Е). Классы иммуноглобулинов делятся на подклассы. Все классы иммуноглобулинов отличаются друг от

друга количественным содержанием углеводного компонента. Наиболее богаты

углеводами иммуноглобулины М, А, Е и Д (7,5 - 12,0%). В молекулах IgG

содержится около 2,9% углеводов. В составе иммуноглобулинов обнаружены

манноза, галактоза, галактозамин, глюкозамин, фукоза и сиаловая кислота.

У молекул IgG, IgD, IgE и IgA (молекула IgA построена подобно молекуле IgG) 2 активных центра, у молекул IgM - 10.

рис2: схемы строения различных иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины класса G.

IgG представляет собой наиболее изученное антитело, в большом количестве присутствующее в сыворотках крови всех млекопитающих и птиц. IgG составляет около 70-80% от общего содержания иммуноглобулинов. Молекулярная масса - 150 000 - 160 000 (Незлин, 1972).

Молекула иммуноглобулина G- построена из двух тяжелых и двух легких

полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями. Характерны

тяжелые а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами полипептидные цепи. IgG человека существует в виде 4 подклассов

(G1, G2, G3, G4), отличающихся строением постоянных участков тяжелых цепей, а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами.

Подклассы различаются

количеством дисульфидных связей, соединяющих тяжелые цепи: в молекулах G1 и

G4 их по 2, в G2, - 4, а в G3, -5. IgG1 составляет 70% от общего содержания

IgG, а IgG2, IgG3, IgG1 18, 8 и 3%, соответственно.

У всех изученных видов животных найдены два подкласса IgG: относительно

медленно передвигающиеся в электрическом поле G2 и более подвижные G1. Их

молекулы имеют различные антигенные и биологические свойства, а также способность к перевариванию протеолитическими ферментами. Расшифрована первичная структура обеих цепей иммуноглобулина G1(Edelman, 1973). Тяжелые цепи его состоят из одной вариабельной области - VH и 3 постоянных участков - Сн1, Сн2 и Сн3. Длину вариабельных областей составляют 114, а постоянных - 330 аминокислотных остатков, легкие из областей V1, СL.

С помощью электронной микроскопии (Valentine, Jreen, 1967), выяснено,

что молекула иммуноглобулина G имеет V-образную форму, при этом Fab

фрагменты образуют "лапки" молекулы , а Fc- фрагмент - ее "хвост". Она

имеет два активных центра, находящихся в вариабельной части молекулы, а

именно на кончиках Fab фрагментов.

У человека только IgG способен проникать через плаценту и попадать в

кровеносную систему плода, обеспечивая тем самым пассивный иммунитет

новорожденных в ранний постнатальный период.

Влияние на организм:

Повышение:

-          аутоиммунные заболевания (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, синдром Шегрена), саркоидоз

-          паразитарные болезни

-          хронические инфекции

-          внутриматочные контрацептивы

Снижение:

-          иммунодефицит

-          иммуносупрессивная терапия

 

Иммуноглобулины класса А.

Рис. 3. Строение иммуноглобулина А (димер).

IgA циркулирует в сыворотке в виде мономеров или димеров.

Мономер с молекулярной массой 160 кДа. Существует также димерная форма IgA. Характерен для секретов организма (слюна, слезы, пот, молозиво, пищеварительный сок, выделения слизистых поверхностей). В сыворотке крови его содержание незначительно и составляет 10-15% от общего количества сывороточных иммуноглобулинов. Тем не менее, считается, что среди иммуноглобулинов всех классов IgA синтезируется в наибольших количествах (больше, чем IgG). В сутки у человека продуцируется до 3 г IgA.

Тяжелая α-цепь построена из вариабельного домена, трех константных доменов и шарнирного участка. У человека известны два подкласса — IgAl и IgA2. Сывороточный IgA обычно представлен мономером.

Димер IgA может связываться с поли-иммуноглобулиновым рецептором на базо-латеральной поверхности эпителиальных клеток и в комплексе с этим рецептором проникать в эпителиальные клетки. Внутри эпителиальной клетки такой комплекс подвергается протеолизу и через апикальную поверхность эпителиальной клетки секретируется образовавшийся комплекс димера IgA с фрагментом полиглобулинового рецептора, который получил название «секреторный компонент». Таким образом в состав секретов слизистых попадает секреторный IgA SIgA, который обеспечивает местный иммунитет слизистых, препятствуя процессам адгезии и адсорбции возбудителей (бактерий и вирусов) на чувствительных клетках. Уровень продукции IgA значительно выше, чем у других классов иммуноглобулинов, так как у него короткий полупериод жизни и значительная часть его секретируется в виде SIgA.

IgA в сыворотке крови человека содержится в относительно большем

количестве, чем IgМ и составляет около 19% от общего количества

иммуноглобулинов (Hobby, 1971). В сыворотке крови многих видов

животных, в частности овец и крупного рогатого скота, IgM преобладает над

IgA. Значительное количество этого белка обнаружено в лимфе, где

концентрация его в 2-18 раз выше, чем в крови (Стефани, 1971). Антитела

найдены и в содержимом кишечника и фекалиях, 80% которых приходится на

долю IgА.

Секреторный IgA обладает выраженной бактерицидностью, антивирусными и антитоксическими свойствами, активирует комплемент, стимулирует фагоцитоз, играет решающую роль в реализации резистентности к инфекции.

Влияние на организм:

Повышение:

-          хронические заболевания печени

-          хронические инфекции, особенно ЖКТ и дыхательных путей

-          ревматоидный артрит и другие ревматические заболевания

Снижение:

-          иммунодефицит

 

Иммуноглобулины класса М.

IgМ - один из высокомолекулярных белков

сыворотки крови и имеет молекулярную массу около 1 млн, константу

седиментации 19 Se. Молекула IgМ состоит из 5 субъединиц, каждая из которых

напоминает молекулу IgG (рис. 2). Субъединица состоит из двух тяжелых и

двух легких цепей с молекулярными массами 23 000 и 60 000 соответственно, (-

цепь состоит из 5 доменов VH, С1(- С4(, легкая - изVL, и СL. Молекула 1IgM

имеет 10 активных центров, расположенных в Fab областях ( Прокопенко, Равич-

Щербо, 1974, Литмен , Гуд, 1981).

Рис. 4. Схема строения молекулы IgМ

IgМ содержит около 10% углеводов., функция которых обусловлена с

образованием макромолекулы IgM из 7 S субъединиц к формированием

пространственной структуры молекулы (Каверзнева, 1984). IgМ по рваному

реагирует на восстановление 2- меркаптоэтанолом: при мягком он распадается

на 5-7 S субъединиц, а при более глубоком на тяжелые и легкие полипептидные

цепи.

Важнейшее свойство молекулы IgМ, необходимое для ее функционирования - конформационная подвижность при изменении условий внешней среды. При электрофорезе IgМ передвигается быстрее иммуноглобулинов класса G во фракции (2- глобулинов. Найдено 2 подкласса IgМ, с различными антигенными свойствами (Гауровец, 1969, Бернет, 1971, Незлин , 1972, Кульберг , 1975).

Сывороточная концентрация IgM составляет 0,5-2 мг/мл (~5 % от общего количества сывороточных иммуноглобулинов). На мембране В-лимфоцитов присутствует мономерная форма IgM, выполняющая функцию основной составляющей В-клеточного рецептора. IgM- антитело первичного иммунного ответа, так как синтезируется первым после антигенной стимуляции. Через несколько дней синтез IgМ переключается на IgG, а позже -на IgА.

IgM синтезируется раньше других классов в онтогенезе, может продуцироваться в организме плода в ответ на внутриутробную инфекцию.

IgM в основном имеет внутрисосудистую локализацию, небольшое количество его обнаружено в тканевых жидкостях, но в слизистых выделениях он обычно отсутствует (Jonas, 1972). У большинства же животных (кроме кроликов) IgM через плаценту проходить не может ( Маслянко , 1973).

Является маркерм остроты процесса. После появления более поздних антител – IgG, его количество падает.

К этому классу иммуноглобулинов относятся изогемагглютинины групп крови: антиА, анти-В

Влияние на организм:

Повышение:

-          вирусная инфекция

-          ранний период бактериальной или паразитарной инфекции

-          ревматоидный артрит, саркоидоз и др

Снижение:

-          иммунодефицит

-          потеря белка (патология ЖКТ, ожоги)

 

Иммуноглобулины класса D.

IgD изучен недостаточно. Впервые он охарактеризован как четвертый класс иммуноглобулинов D.Rowe, G.Fahey(1965). Его молекулярная масса около 180000. Молекула IgD состоит из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. Мономер. Тяжелая цепь IgD построена из одного вариабельного и трех константных доменов. Содержится в сыворотке в исчезающих количествах. Функция сывороточного IgD неизвестна. На поверхности В-лимфоцитов присутствует мембранная форма IgD, входящая в состав В-клеточного рецептора.

Содержание в сыворотке не превышает 1% от общего количества иммуноглобулинов. Они не проходят через плаценту и относятся к коротко-живущим.

Вопрос о форме участия IgD в иммунных процессах оставался недостаточно ясным вплоть до 2000 г. Тем не менее, показано, что в сыворотке ею концентрация повышается с возрастом: достигая максимума к 10 годам, а в 15-летнем возрасте соответствует концентрации, отмечаемой у взрослого человека. Содержание увеличивается у больных бронхиальной астмой, ревматическими заболеваниями, болезнью Ходжкина, иммунодефицитными синдромами, хронической лимфатической лейкемией, системной красной волчанкой. Понижен процент при лимфомах. Кроме того, IgD обнаружены как антитела к пенициллину, инсулину, тиреоидину, белкам молока и дифтерийному токсину

Иммуноглобулины класса Е.

IgE впервые идентифицирован K. Ishisaka, Молекулярная масса IgЕ 190 000, константы седиментации8 S. Молекула IgE также состоит из двух легких и двух тяжелых

полипептидных цепей, молекулярная масса которых 22 600 и 72 500 соответственно. Содержание углеводов свыше 12%.

studfiles.net

норма в анализе, повышены, понижены, у ребенка, при онкологии

Гамма-глобулины — это совокупность протеинов плазмы крови, отвечающих за иммунитет. Они выполняют функцию защиты от антигенов бактерий, простейших, вирусов и раковых клеток. Гамма-глобулины в крови обеспечивают гуморальный иммунитет и детерминируют принадлежность к определённой группе крови.

Виды

Организм вырабатывает пять разновидностей иммуноглобулинов в крови (Ig): A, D, G, E, M. Иммунная защита состоятельна при наличии всех видов антител в достаточной концентрации.

Виды антителКлеточная иммунная реакция

Каждая разновидность гамма-глобулинов отвечает за свой участок обороны:

Анализ на гамма-глобулины проводят для исследования антител в крови и определения их количества. Исследование на гамма-глобулины входит в круг современных методов диагностики крови, помогающих врачу обнаружить бактерии, вирусы, клетки раковых образований.

Тест не является рутинным исследованием и проводится по распоряжению врача.

Норма

Анализ крови на гамма-глобулины проводят в сыворотке крови, поэтому материал отбирают из вены. Единицей измерения количества γ-глобулинов, исключая E-Ig, принято считать г/л. E-Ig измеряют в килоединицах в литре (кЕ/л).

Норма показателейТаблица нормы показателей гамма-глобулина у ребенка

Норма гамма-глобулинов бывает следующих величин:

Результат анализа крови на γ-глобулин имеет важное значение для контроля за состоянием здоровья и распознавания заболеваний. Гамма-глобулин, элюированный из крови человека, можно использовать для подстёгивания иммунитета других людей при лечения инфекционных заболеваний. Это необходимо пациентам с ослабленной иммунной системой.

В крови человека, перенёсшего инфекционные заболевания: вирусный гепатит, корь, ветряная оспа и другие, циркулируют антитела к возбудителям заболеваний. Если больным людям ввести донорский глобулин, наступит улучшение состояния. Метод лечения получил название «иммуноглобулиновая терапия». Существуют препараты иммуноглобулина для внутривенного и внутримускульного введения.

Фракции белков крови

Суммарное количество глобулинов и альбуминов крови называли «общий белок». Соотношение альбуминов к глобулинам в крови человека, колеблется в пределах 1,9±0,4. Глобулины (globulus—шарик) подразделяют на α-1 глобулины, α-2 глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. Эти фракции крови без проблем разделяются в лабораторной обстановке.

Соотношение альбуминовых и глобулиновых компонентов сывороточного белка меняется в зависимости от наличия инфекционного вторжения. Поэтому, индекс А/Г (альбумины к глобулинам) имеет важное диагностическое значение.

Повышение и понижение

Различают следующие причины повышения уровня общего протеина:

Различают следующие причины понижения уровня общего протеина:

Повышение и понижение уровняНеобдуманное голодание может привести с сбою гамма-глобулинов

Расшифровка

Как проводиться расшифровка анализа крови на гамма-глобулины. Отклонения от нормы считают наличием патологии:

Низкое содержание иммуноглобулина в организме бывает при ряде разновидностей системных патологий гемопоэза и наследственных иммунных заболеваний.

sostavkrovi.ru

что это такое, нормы содержания в крови у ребенка и взрослого, причины повышения

Белки и другие вещества

Гамма-глобулин - одна из белковых фракций плазмы крови, которая вырабатывается иммунными клетками и гепатоцитами (клетками печени). Синтез гамма-глобулина происходит в ответ на появление в организме чужеродных агентов - вирусов, бактерий, атипичных (раковых) клеток, простейших или их антигенов. Следовательно, гамма-глобулин - это защитный (иммунный) белок. Отсюда происходит еще одно из названий - иммуноглобулин.

Поскольку гамма-глобулины являются важным звеном специфического гуморального иммунитета, определение их концентрации в крови имеет важное диагностическое значение при диагностике многих заболеваний.

1

Белки крови

Под показателем "общий белок", фигурирующим в результате биохимического анализа крови, подразумевается смесь всех белковых субстанцией присутствующих в плазме крови.

Белки крови делятся на альбумины - группу, имеющую однородную структуру, и глобулины, представленные пятью фракциями:

Глобулины фракций бета-1 и 2 выполняют сходные функции, являются аналогами. Поэтому клинического значения в их дифференцировке нет.

Глобулин, связывающий половые гормоны (ГСПГ) — что это?

2

Концентрация гамма-глобулинов в крови

Обнаружение повышенного, относительно нормы, содержания этой белковой фракции в крови является показанием для более детального обследования с целью установления причин отклонения. Повышено ее содержание в плазме крови в следующих случаях:

Пониженное содержание гамма-глобулинов в крови имеет место при воспалительных процессах и регистрируется в следующих случаях:

Следует при определении уровня данной белковой фракции учитывать и возрастные нормы: у ребенка 5 лет этот параметр будет ниже (5,3 г/л), чем у взрослого человека старше 21 года (8,1-13 г/л).

3

Возможность применения гамма-глобулина в медицине

Будучи внедренными в организм извне, молекулы указанной белковой фракции создают защиту от определенной инфекции. Такой искусственно созданный пассивный иммунитет действует в течение определенного ограниченного срока. В отличие от прививки, иммунопрофилактика при помощи введения гамма-глобулина используется для экстренного предотвращения заболеваемости, поскольку эффект в этом случае развивается достаточно быстро.

Примером может служить иммунизация при помощи гамма-глобулинов в первые трое суток после укуса клеща, зараженного энцефалитом.

Кроме того, уколы гамма-глобулина используются для профилактики следующих заболеваний:

Препараты, содержащие этот сывороточный белок, изготавливается из донорской крови здоровых людей. Перед применением лекарственный раствор необходимо проверять на безопасность и стерильность, а упаковку - на целостность. Безопасность белковой сыворотки проявляется апирогенностью (т. е. она не вызывает повышения температуры).

hormonus.com